Allosterische Hemmung einfach erklärt

Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung . Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung, lagert sich der allosterische Hemmstoff (Inhibitor) hierbei räumlich entfernt vom aktiven Zentrum an das allosterische Zentrum des Enzyms an. Diese nicht-kompetitive Hemmung führt zu einer Veränderung des aktiven Zentrums, sodass das Substrat nur noch sehr schwer oder gar nicht mehr an das Enzym binden kann und kein Produkt mehr gebildet wird.

Schon gewusst? Die allosterische Hemmung ist eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsels.

Die allosterische Hemmung ist umkehrbar (reversibel). Das bedeutet, dass das Enzym zwar durch den Hemmstoff ausgeschaltet wird, aber auch wieder eingeschaltet wird, wenn sich der Inhibitor vom allosterischen Zentrum löst. 

Allosterische Hemmung Definition

Die allosterische Hemmung (griech. für ‚anderer Ort‘) ist eine reversible, nicht-kompetitive Enzymhemmung. Der Hemmstoff (Inhibitor) bindet dabei nicht am aktiven, sondern am allosterischen Zentrum. Durch Konformationsänderung des aktiven Zentrums kann das Substrat nur erschwert oder gar nicht mehr binden.

Allosterische Hemmung und nicht-kompetitive Hemmung

Bei der allosterischen Hemmung handelt es sich um einen Sonderfall der nicht-kompetitiven Hemmung. Das bedeutet, dass der Hemmstoff — auch allosterischer Effektor oder allosterischer Inhibitor genannt — nicht direkt mit dem Substrat um den Platz am aktiven Zentrum konkurriert. Viel mehr bewirkt der Hemmstoff durch sein Andocken an das allosterische Zentrum eine Veränderung (Konformationsänderung) des aktiven Zentrums. Dadurch kann das Substrat nur erschwert oder nicht mehr an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Das Enzym wird dadurch gehemmt und die Produktbildung ist beeinträchtigt.

Nicht-kompetitive Hemmung Definition

Die nicht-kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung. Der Inhibitor konkurriert hierbei nicht mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms, sondern verhindert die Produktherstellung durch eine Bindung an einer anderen Stelle des Enzyms oder am Substrat.

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Ablauf der Allosterischen Hemmung

Die allosterische Hemmung läuft in der Regel nach folgendem Prinzip ab:

  1. Der Hemmstoff/Inhibitor bindet am allosterischen Zentrum.
  2. Dadurch verändert sich die Raumstruktur (Konformation) des Enzyms.
  3. Durch die Konformationsänderung kann das Substrat nur erschwert oder gar nicht mehr an das Enzym binden.
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Prinzip der allosterischen Hemmung

Den Vorgang, die Raumstruktur eines Enzyms so zu verändern, dass es das aktive Zentrum beeinflusst, nennst du Allosterie.

Einfluss der Hemmstoffkonzentration

Die Hemmstoffkonzentration spielt bei der allosterischen Hemmung eine Rolle:

  • Konzentration niedrig: Das bedeutet, dass im Vergleich zu den Substraten wenige Hemmstoffe vorhanden sind. In dem Fall sind die meisten Enzyme mit einem Substrat besetzt, was du als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnest. Das Enzym ist dann eingeschaltet und kann seiner Funktion nachgehen. Es fungiert als Katalysator und trägt so zur Bildung eines Produkts bei.
  • Konzentration hoch: Hier ist es genau umgekehrt. Es sind viel mehr Inhibitoren als Substrate vorhanden. Deshalb ist bei mehreren Enzymen das allosterische Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Dadurch verändert sich die Form des Enzyms und die meisten Substrate können dann nicht mehr an das aktive Zentrum binden — das Enzym ist also ausgeschaltet. Es ist dann keine Reaktion möglich und es entsteht kein Produkt.

Allosterische Hemmung Beispiel

Ein Beispiel für die allosterische Hemmung ist die Regulation der ATP-Produktion während des Glucoseabbaus (Glykolyse ). Hierbei handelt es sich um eine Endprodukthemmung, das Endprodukt ATP reguliert also die Aktivität des Enzyms Phosphofructokinase.

Das funktioniert so:

  1. Wenn dein Körper Energie braucht, bekommt er sie meist in Form von ATP (Adenosintriphosphat), einem universalen Energieträger. Das sogenannte ADP (Adenosindiphosphat) ist hingegen das Abbauprodukt des ATPs. Es entsteht also, wenn die Energie bereits genutzt wurde.
  2. Hat dein Körper nun viel ADP und wenig ATP, ist nur noch wenig Energie gespeichert.
  3. Dadurch wird das Enzym Phosphofructokinase aktiviert. Seine Aufgabe ist die Herstellung vom Zucker Fructose-6-Bisphosphat aus dem Fructose-6-Phosphat. Erst durch diesen Schritt kann der Zucker weiter abgebaut werden, wodurch schließlich wieder Energie gewonnen werden kann.
  4. Während dieses Prozesses (Glykolyse ) wird also wieder Energie in Form von ATP gespeichert.
  5. Ist dann viel ATP, aber nur noch wenig ADP vorhanden, bindet ATP an das allosterische Zentrum des Enzyms.
  6. Das ATP wirkt dabei als sein eigener Inhibitor, denn es hemmt die Phosphofructokinase und dadurch die Produktion von weiterem ATP.
  7. Ist das ATP irgendwann wieder verbraucht, liegt erneut viel ADP vor und der Prozess startet wieder.

Weil das Endprodukt ATP hierbei zum allosterischen Hemmstoff wird, kannst du den Vorgang als Endprodukthemmung bezeichnen.

Endprodukthemmung

Die allosterische Hemmung kann eine Endprodukthemmung sein.

Um eine Endprodukthemmung handelt es sich, wenn durch die Aktivität eines Enzyms ein Endprodukt gebildet wird, das wiederum die Aktivität des ursprünglichen Enzyms verhindert. Das bedeutet, dass das Enzym sich durch die Bildung des Produktes selbst hemmt. Diesen Vorgang nennst du auch negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung.

Die Endprodukthemmung ist eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsels.

Allosterische Hemmung Reaktionsgeschwindigkeit

Ein wichtiger Punkt, den du im Zusammenhang mit Enzymhemmung kennen solltest, ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Genauer gesagt, welchen Einfluss die allosterische Hemmung auf die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion hat.

Der allosterische Hemmstoff sorgt dafür, dass die Maximalgeschwindigkeit der Enzymreaktion (vmax) niedriger ist, als ohne Hemmstoff. Das liegt daran, dass der Hemmstoff einige Enzyme deaktiviert. Dadurch können insgesamt weniger Substrate an die Enzyme binden. Die Enzymreaktion läuft also mit dem allosterischen Inhibitor langsamer ab als ohne Inhibitor.

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Reaktionsgeschwindigkeit Enzymreaktion

Du kannst auf der Abbildung aber auch sehen, dass der Hemmstoff das Substrat nicht komplett daran hindern kann, an das Enzym zu binden. Das passiert vor allem dann, wenn die Substratkonzentration erhöht wird.

Reaktionsgeschwindigkeit berechnen

Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Substrats beschreibt die sogenannte Michaelis-Menten-Gleichung
Die Michaelis-Menten-Gleichung sieht wie folgt aus:

v_0=\frac{v_m_a_x\cdot[S]} {K_M+[S]}

Dabei gilt:

v_0 = Anfangsgeschwindigkeit
v_m_a_x = maximale Reaktionsgeschwindigkeit
[S] = Substratkonzentration
K_M = Michaelis-Menten-Konstante

Falls du im Zusammenhang mit Enzymreaktionen eine der genannten Größen berechnen musst, verwendest du diese Gleichung.

Zum Video: Michaelis-Menten-Konstante
Zum Video: Michaelis-Menten-Konstante

Kompetitive und nicht-kompetitive Hemmung

Neben der nicht-kompetitiven Hemmung, zu der auch die allosterische Hemmung gehört, gibt es noch die kompetitive Hemmung. Wie dir die Namen schon verraten, ist die kompetitive Hemmung daher das Gegenteil der nicht kompetitiven Hemmung. Zwischen den beiden Formen der Hemmung gibt es folgende große Unterschiede:

  • Bindungsstelle des Inhibitors: Bei der kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms, bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor hingegen an das allosterische Zentrum des Enzyms.
  • Ähnlichkeit von Substrat und Inhibitor: Der kompetitive Inhibitor ist dem Substrat extrem ähnelt, da die Bindungsstelle gleich ist. Dadurch konkurriert der kompetitive Hemmstoff auch direkt mit dem Substrat. Der nicht-kompetitive Inhibitor ähnelt dem Substrat hingegen nicht und konkurriert auch nicht direkt mit dem Substrat.

Du möchtest wissen, wie genau die kompetitive Hemmung funktioniert? Dann schau dir als nächstes unser Video dazu an!   

Zum Video: Kompetitive Hemmung
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Physiologie und Anatomie
Enzyme: Wirkung
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