Für die biologische Funktion von Polymeren, insbesondere bei Proteinen, ist die Tertiärstruktur unerlässlich. Was du darunter verstehst und wie sie entsteht, das erfährst du in diesem Beitrag. Hier geht´s auch direkt zum Video !
Inhaltsübersicht
Tertiärstruktur einfach erklärt
Die Tertiärstruktur ist in der Biochemie der übergeordnete räumliche Aufbau von Proteinen, Nukleinsäuren oder anderen Makromolekülen. Diese bestehen aus einzelnen oder mehreren Ketten.
Durch die Verknüpfung von Sekundärstrukturen ergeben sich wiederum räumlich noch kompliziertere, tertiäre Strukturen. Bei der Tertiärstruktur findest du die folgenden Bindungstypen:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- kovalente Bindungen
- unpolare Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- van-der-Waals Kräfte
Die Sekundärstruktur ist die räumliche Anordnung der Primärstruktur durch Wasserstoffbrücken. Die zwei Motive der Sekundärstruktur sind die α-Helix und der β-Faltblatt. Die DNA zeichnet sich durch ihre charakteristische Doppelhelix aus, wobei sich in der einzelsträngigen RNA viele loops und stems finden.
Tertiärstruktur: Bindungen
Die Tertiärstruktur wird durch eine Vielzahl von Kräften stabilisiert. Hierbei betrachtest du die folgenden Bindungsarten:
- Wasserstoffbrückenbindung
- Disulfidbrücken
- Unpolare Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- van-der-Waals Kräfte
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Wasserstoffbrückenbindung
Die Wasserstoffbrückenbindung ist eine elektrostatische Anziehungskraft, die sich zwischen Molekülen mit kovalent gebundenen H-Atomen ausbildet.
Da das Wasserstoffatom recht elektropositiv ist, muss die Bindung an ein Atom mit hoher Elektronennegativität erfolgen. Hierzu zählen beispielsweise Stickstoff, Sauerstoff oder Fluor. Der wechselwirkende Bindungspartner muss außerdem ein freies Elektronenpaar besitzen.
Disulfidbrücken
Bei der Disulfidbrücke erfolgt eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen. Die einzige Aminosäure, die Disulfidbindungen ausbilden kann, ist Cystein. Hierbei handelt es sich um eine Aminosäure, die als organischen Rest eine Thiogruppe (-SH) besitzt.
Schon gewusst? Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung von Proteinen fest. Daher wird diese Verbindung aufgrund ihrer Stärke oft mit Druckknöpfen verglichen.
Unpolare Wechselwirkungen
Die hydrophoben bzw. unpolaren Wechselwirkungen treten bei hydrophoben Resten von Aminosäuren in einer wässrigen Lösung auf.
Die Ursache ihrer Stabilität kann mithilfe der Thermodynamik begründet werden: Denn die Moleküle versuchen, den niedrigsten Zustand der Entropie zu erreichen. Das heißt, sie streben den stabilsten und damit energetisch niedrigsten Zustand an. Dies ist nur möglich, wenn sich die hydrophoben Reste zusammen anlagern.
Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten sind in der Lage, unpolare Bindungen auszuüben. Dabei sind die inneren Bestandteile von Proteinen hydrophob und die äußeren eher hydrophil. Dies liegt daran, dass die Außenseite vermehrt mit Wasser und anderen hydrophilen Stoffen wechselwirken müssen.Ionenbindungen
Die Ionenbindung ist eine elektrostatische Wechselwirkung zwischen einem positiv geladenen und einem negativ geladenen Partner (Kation und Anion).
Unter den Aminosäuren gibt es drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Vertreter. Dabei entspricht die positive bzw. negative Ladung der Gesamtladung einer Aminosäure.
Mit einem umgekehrt geladenen Partner bildet die Aminosäure also eine Ionenbindung aus. Diese erfolgt entweder innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit weiteren Molekülen.
Van-der-Waals-Kräfte
Unter den van-der-Waals-Kräften verstehst du schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen. Die Anziehungskräfte treten dabei aufgrund von spontanen Polarisationen der Atome auf.
Schon gewusst? Die Van-der-Waals Kräfte zählen zu den schwachen chemischen Bindungen. Obwohl sie keine tatsächliche Bindung sind, sondern eine Wechselwirkung.
Teilstruktur der Nucleinsäuren
Die Tertiärstruktur der Nukleinsäuren zeichnet sich primär durch unterschiedliche große Furchen und Richtungen der Windung aus.
Die Struktur der Furchen ist von großer Bedeutung. Denn viele Proteine binden an den Furchen der DNA, worüber verschiedene Prozesse reguliert werden. Ist die Furchungsbreite und -tiefe nicht für diese Bindung geeignet, kann das Protein nicht seine Wirkung entfalten.
Tertiärstruktur DNA
Je nach Konformationen (räumliche Anordnung) der DNA, werden zwischen verschiedenen Formen der DNA unterschieden. Die unterschiedlichen Formen besitzen verschiedene Aufgaben bei der Regulation des Ablesens der Information und damit in der Regulation der Zelle, von Gewebe und von ganzen Organismen.
| Konformation | Beschreibung |
| A-Form |
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| B-Form |
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| Z-Form |
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Tertiärstruktur der RNA
Trotz ihrer Einsträngigkeit kann die RNA komplexe Konformationen annehmen, was auch häufig der Fall ist.
| Konformation | Beschreibung |
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Helikale Doppelstränge |
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Dreisträngige Strukturen |
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Quadruplexe |
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| Koaxiales Stapeln |
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Die Tertiärstruktur eines Proteins ist eine asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, welche die α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhaltet. Sie sind über eine Vielzahl von Kräften stabilisiert.
Proteine
Die Tertiärstruktur ist also die Grundlage für die Proteine. Wenn du mehr über den Aufbau von Proteinen und ihre Entstehung erfahren willst, dann schau in unserem Video vorbei!
Tertiärstruktur — häufigste Fragen
(ausklappen)
Tertiärstruktur — häufigste Fragen
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Was ist ein tertiäres Protein?„Tertiäres Protein“ ist kein etablierter Fachbegriff; gemeint ist meist ein Protein in seiner Tertiärstruktur, also der gesamten dreidimensionalen Faltung einer Proteinkette. Diese Form entsteht aus der Anordnung von
-Helix- und 
-Faltblatt-Abschnitten und wird durch Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, Ionenbindungen, unpolare Effekte, van-der-Waals-Kräfte und Disulfidbrücken stabilisiert.
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Was ist der Unterschied zwischen Sekundärstruktur und Tertiärstruktur?Der Unterschied zwischen Sekundärstruktur und Tertiärstruktur liegt darin, dass die Sekundärstruktur lokale Faltungsmotive einer Proteinkette beschreibt, die vor allem durch Wasserstoffbrücken entstehen. Typische Motive sind-Helix und -Faltblatt. Die Tertiärstruktur dagegen ist die gesamte 3D-Anordnung, die aus der räumlichen Zusammenlagerung dieser Motive resultiert.
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Was versteht man unter Quartärstruktur?Unter Quartärstruktur versteht man die räumliche Anordnung mehrerer Proteinketten (Untereinheiten) zu einem gemeinsamen Protein-Komplex. Jede Untereinheit besitzt dabei eine eigene Tertiärstruktur. Die Quartärstruktur beschreibt, wie diese Untereinheiten zueinander liegen und durch Wechselwirkungen zusammengehalten werden.
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Was ist die Tertiärstruktur der DNA?Die Tertiärstruktur der DNA meint die konkrete dreidimensionale Konformation der Doppelhelix, also zum Beispiel Unterschiede in Furchen und Windung. Man unterscheidet vor allem A‑, B‑ und Z‑DNA: B‑DNA ist die häufigste Form, A‑DNA tritt eher bei wasserarmen Bedingungen auf, Z‑DNA ist linksgängig. Die Furchen beeinflussen, welche Proteine binden können.
Makromoleküle verstehen
Die Tertiärstruktur gehört zum räumlichen Aufbau von Makromolekülen wie Proteinen und Nukleinsäuren. Du vergleichst in diesem Themenfeld verschiedene Strukturstufen und ordnest typische Bindungen und Wechselwirkungen zu. Dabei wird klar, wie Form und Aufbau die Eigenschaften und Aufgaben eines Moleküls bestimmen. Im Chemiebereich findest du passende Videos zu diesem und verwandten Themen.