Tertiärstruktur
Für die biologische Funktion von Polymeren, insbesondere bei Proteinen, ist die Tertiärstruktur unerlässlich. Was du darunter verstehst und wie sie entsteht, das erfährst du in diesem Beitrag. Hier geht´s auch direkt zum Video !
Inhaltsübersicht
Tertiärstruktur einfach erklärt
Die Tertiärstruktur ist in der Biochemie der übergeordnete räumliche Aufbau von Proteinen, Nukleinsäuren oder anderen Makromolekülen. Diese bestehen aus einzelnen oder mehreren Ketten.
Durch die Verknüpfung von Sekundärstrukturen ergeben sich wiederum räumlich noch kompliziertere, tertiäre Strukturen. Bei der Tertiärstruktur findest du die folgenden Bindungstypen:
- Wasserstoffbrückenbindungen
- kovalente Bindungen
- unpolare Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- van-der-Waals Kräfte
Die Sekundärstruktur ist die räumliche Anordnung der Primärstruktur durch Wasserstoffbrücken. Die zwei Motive der Sekundärstruktur sind die α-Helix und der β-Faltblatt. Die DNA zeichnet sich durch ihre charakteristische Doppelhelix aus, wobei sich in der einzelsträngigen RNA viele loops und stems finden.
Wasserstoffbrückenbindung
Die Wasserstoffbrückenbindung ist eine elektrostatische Anziehungskraft, die sich zwischen Molekülen mit kovalent gebundenen H-Atomen ausbildet.
Da das Wasserstoffatom recht elektropositiv ist, muss die Bindung an ein Atom mit hoher Elektronennegativität erfolgen. Hierzu zählen beispielsweise Stickstoff, Sauerstoff oder Fluor. Der wechselwirkende Bindungspartner muss außerdem ein freies Elektronenpaar besitzen.
Disulfidbrücken
Bei der Disulfidbrücke erfolgt eine kovalente Bindung zwischen zwei Schwefelatomen. Die einzige Aminosäure, die Disulfidbindungen ausbilden kann, ist Cystein. Hierbei handelt es sich um eine Aminosäure, die als organischen Rest eine Thiogruppe (-SH) besitzt.
Schon gewusst? Disulfidbrücken legen die räumliche Faltung von Proteinen fest. Daher wird diese Verbindung aufgrund ihrer Stärke oft mit Druckknöpfen verglichen.
Unpolare Wechselwirkungen
Die hydrophoben bzw. unpolaren Wechselwirkungen treten bei hydrophoben Resten von Aminosäuren in einer wässrigen Lösung auf.
Die Ursache ihrer Stabilität kann mithilfe der Thermodynamik begründet werden: Denn die Moleküle versuchen, den niedrigsten Zustand der Entropie zu erreichen. Das heißt, sie streben den stabilsten und damit energetisch niedrigsten Zustand an. Dies ist nur möglich, wenn sich die hydrophoben Reste zusammen anlagern.
Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten sind in der Lage, unpolare Bindungen auszuüben. Dabei sind die inneren Bestandteile von Proteinen hydrophob und die äußeren eher hydrophil. Dies liegt daran, dass die Außenseite vermehrt mit Wasser und anderen hydrophilen Stoffen wechselwirken müssen.Ionenbindungen
Die Ionenbindung ist eine elektrostatische Wechselwirkung zwischen einem positiv geladenen und einem negativ geladenen Partner (Kation und Anion).
Unter den Aminosäuren gibt es drei positiv (Arginin, Histidin und Lysin) und zwei negativ (Asparagin- und Glutaminsäure) geladene Vertreter. Dabei entspricht die positive bzw. negative Ladung der Gesamtladung einer Aminosäure.
Mit einem umgekehrt geladenen Partner bildet die Aminosäure also eine Ionenbindung aus. Diese erfolgt entweder innerhalb des Moleküls oder an der Moleküloberfläche mit weiteren Molekülen.
Van-der-Waals-Kräfte
Unter den van-der-Waals-Kräften verstehst du schwache ungerichtete Anziehungskräfte zwischen Molekülen, die nicht geladen sind und keinen permanenten Dipol besitzen. Die Anziehungskräfte treten dabei aufgrund von spontanen Polarisationen der Atome auf.
Schon gewusst? Die Van-der-Waals Kräfte zählen zu den schwachen chemischen Bindungen. Obwohl sie keine tatsächliche Bindung sind, sondern eine Wechselwirkung.
Teilstruktur der Nucleinsäuren
Die Tertiärstruktur der Nukleinsäuren zeichnet sich primär durch unterschiedliche große Furchen und Richtungen der Windung aus.
Die Struktur der Furchen ist von großer Bedeutung. Denn viele Proteine binden an den Furchen der DNA, worüber verschiedene Prozesse reguliert werden. Ist die Furchungsbreite und -tiefe nicht für diese Bindung geeignet, kann das Protein nicht seine Wirkung entfalten.
Tertiärstruktur DNA
Je nach Konformationen (räumliche Anordnung) der DNA, werden zwischen verschiedenen Formen der DNA unterschieden. Die unterschiedlichen Formen besitzen verschiedene Aufgaben bei der Regulation des Ablesens der Information und damit in der Regulation der Zelle, von Gewebe und von ganzen Organismen.
| Konformation | Beschreibung |
| A-Form |
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| B-Form |
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| Z-Form |
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Tertiärstruktur der RNA
Trotz ihrer Einsträngigkeit kann die RNA komplexe Konformationen annehmen, was auch häufig der Fall ist.
| Konformation | Beschreibung |
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Helikale Doppelstränge |
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Dreisträngige Strukturen |
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Quadruplexe |
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| Koaxiales Stapeln |
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Die Tertiärstruktur eines Proteins ist eine asymmetrische, dreidimensionale Anordnung, welche die α-Helix- und β-Faltblattstrukturen beinhaltet. Sie sind über eine Vielzahl von Kräften stabilisiert.
Tertiärstruktur — häufigste Fragen
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Welche Bindungstypen gibt es in der Tertiärstruktur?
- Wasserstoffbrückenbindungen
- Disulfidbrücken
- Hydrophobe Wechselwirkungen
- Ionenbindungen
- Van-der-Waals-Kräfte
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Wie entsteht die Tertiärstruktur?
Die Tertiärstruktur setzt sich aus Sekundärstrukturen zusammen. Diese können beispielsweise die B-Form der DNA oder die α-Helix- und β-Faltblattstrukturen in Proteinen sein.
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Haben alle Proteine eine Tertiästruktur?
Ja, da alle Proteine eine räumliche Struktur, also eine Konformation, besitzen.
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Warum ist die Tertiärstruktur für die Funktion eines Enzyms wichtig?
Die Funktionen der Enzyme können sich nur durch die korrekte Ausrichtung und damit richtige räumlichen Anordnung der Aminosäurereste entfalten. Anderenfalls wird ihre enzymatische Funktionalität vermindert oder gar ganz blockiert.
Proteine
Die Tertiärstruktur ist also die Grundlage für die Proteine. Wenn du mehr über den Aufbau von Proteinen und ihre Entstehung erfahren willst, dann schau in unserem Video vorbei!
