Michaelis-Menten-Gleichung

Michaelis-Menten-Gleichung einfach erklärt

Die Michaelis-Menten-Gleichung (oft auch: Michaelis Menten Gleichung) ist nach Leonor Michaelis und Maud Menten benannt. Sie beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Substrats.  Die Gleichung sieht also folgendermaßen aus:

Dabei ist v₀ die Anfangsgeschwindigkeit, v_max die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, [S] die Substratkonzentration und K_M die Michaelis-Menten-Konstante.

Michaelis-Menten-Gleichung Fließgleichgewicht

Bei der Aufstellung der Michaelis-Menten-Gleichung gehst du von zwei Voraussetzungen aus. Die erste Voraussetzung ist, dass sich bei der Bindung des Substrats an das Enzym ein Gleichgewichtszustand (engl. Steady-State-Zustand) einstellt. Die zweite Voraussetzung ist, dass das Gleichgewicht auf der Seite des Produkts liegt.

Wegen der getroffenen Voraussetzungen richtet sich die Michaelis-Menten-Gleichung nach dem vereinfachten Fließgleichgewicht von Enzymreaktionen:

direkt ins Video springen

Dabei steht E für Enzym, S für Substrat, ES für den Enzym-Substrat-Komplex und P für das Produkt. K₁, k_-1 und k₂ sind Geschwindigkeitskonstanten. K₁ gibt an, wie schnell der Enzym-Substrat-Komplex gebildet wird. K_-1 und k₂ geben an, wie schnell der Enzym-Substrat-Komplex zerfällt.

Es handelt sich um das vereinfachte Fließgleichgewicht, weil du die Bildung des Enzym-Produkt-Komplexes vernachlässigen kannst.

direkt ins Video springen

Michaelis-Menten-Gleichung allgemein

Betrachten wir die einzelnen Parameter der Michaelis-Menten-Gleichung genauer.
Fassen wir dafür nochmal kurz zusammen. Die Gleichung lautet:

Dabei steht v₀ für die Anfangsgeschwindigkeit, v_max für die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, [S] für die Substratkonzentration und K_M für die Michaelis-Menten-Konstante.

Anhand der Anfangsgeschwindigkeit v₀ kannst du messen, wie schnell die Substrate in den ersten Sekunden der Reaktion an die Enzyme binden. Die Maximalgeschwindigkeit v_max ist die höchste Geschwindigkeit, die bei der Enzymreaktion erreicht wird. An dem Punkt sind alle Enzyme mit einem Substrat besetzt. Die Menge an Substraten erfährst du durch dem Wert der Substratkonzentration.

Michaelis-Menten-Konstante

Die Michaelis-Menten-Konstante, auch K_M-Wert, entspricht derjenigen Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist. Du kannst sie in einem Diagramm ablesen oder auch durch die Michaelis-Menten-Gleichung berechnen. Schau dir unbedingt unser Video zur Michaelis-Menten-Konstante an, wenn du wissen willst, was ein hoher und ein niedriger K_M-Wert bedeutet.

Michaelis-Menten-Gleichung Diagramm

Tragen wir die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit der Substratkonzentration auf, erhalten wir das sogenannte Michaelis Menten Diagramm. Es ergibt sich dabei eine Sättigungskurve. Schauen wir uns nun an, wie du die einzelnen Parameter aus dem Diagramm ablesen kannst.

direkt ins Video springen

Zu Beginn der Reaktion kannst du die Anfangsgeschwindigkeit v₀ bestimmen.

Die Michaelis-Menten-Konstante K_M kannst du herausfinden, indem du den x-Wert zur halbmaximalen Geschwindigkeit abliest.

Nach einer gewissen Zeit erreicht die Reaktion ihre Maximalgeschwindigkeit v_max. Das heißt, dass die Reaktion dann nicht mehr schneller werden kann. Deswegen bekommst du im Diagramm einen hyperbelartigen Kurvenverlauf. Die Enzymreaktion hat dann den Zustand einer Sättigung erreicht. Du nennst die Funktion deswegen eine Sättigungsfunktion oder Sättigungskurve.

Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkonzentration

Wie schnell eine Sättigung erreicht wird, hängt auch von der Substratkonzentration ab. Das wiederum beeinflusst die Enzymaktivität. Darunter verstehst du die Wirksamkeit eines Enzyms, also wie viel Substrat in einer bestimmten Zeit umgesetzt wird. Schauen wir uns das genauer an.

Bei niedriger Substratkonzentration können sich zunächst wenig Enzyme mit dem Substrat verbinden. Die Reaktionsgeschwindigkeit und die Enzymaktivität sind folglich auch gering. Durch Zugabe von Substraten kann beides gesteigert werden. Das liegt daran, dass dann mehr Substrate an die freien Enzyme binden können. 

Bei einer hohen Substratkonzentration, ist die Enzymaktivität also sehr hoch. Aber Achtung! Ab einem gewissen Punkt kann die Reaktion nicht mehr schneller werden, weil dann alle Enzymmoleküle mit einem Substrat besetzt sind. Wenn alle Enzyme besetzt sind, ist die sogenannte Sättigung erreicht. Du könntest die Reaktionsgeschwindigkeit dann nur noch erhöhen, indem du die Enzymkonzentration erhöhst.

direkt ins Video springen

Einfluss der Inhibitoren auf die Michaelis-Menten-Gleichung

Nicht nur die Substratkonzentration, sondern auch Inhibitoren können Einfluss auf die Reaktionsgeschwindigkeit haben. Mit einem kompetitiven Inhibitor verläuft die Reaktion insgesamt langsamer. Es dauert dann länger, bis die Maximalgeschwindigkeit erreicht wird. Durch einen allosterischen Inhibitor erreicht die Reaktion gar nicht mehr die ursprüngliche Maximalgeschwindigkeit.

Michaelis-Menten-Gleichung Herleitung

Die Michaelis-Menten-Gleichung richtet sich nach dem vereinfachten Fließgleichgewicht. Deswegen kannst du sie aus dem Massenwirkungsgesetz herleiten.

Im Wesentlichen kannst du die Parameter aus der Michaelis-Menten-Gleichung durch Ausdrücke vom Massenwirkungsgesetz ersetzen. Dadurch ersparst du dir komplizierte mathematische Berechnungen. Außerdem können dadurch die Geschwindigkeitskonstanten vernachlässigt werden. Um dein Wissen über das Massenwirkungsgesetz aufzufrischen, schau dir jetzt unbedingt unser Video dazu an!