Biochemie

Die Michaelis-Menten-Konstante KM ist ein Parameter in der Michaelis-Menten-Gleichung. Aber was bedeutet ein niedriger und ein hoher KM-Wert? Das erfährst du in diesem Beitrag. Schau dir gerne unser kurzes Video dazu an, wenn du das Thema noch schneller verstehen willst!

Inhaltsübersicht

Michaelis-Menten-Konstante einfach erklärt

Die Michaelis-Menten-Konstante KM (oft auch Michaelis Konstante oder Michaelis Menten Konstante) entspricht der Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Du bezeichnest die Michaelis-Menten-Konstante auch als KM-Wert ( KM Wert).

Anhand des KM-Werts  kannst du herausfinden, wie „gerne“ sich ein Enzym mit dem passenden Substrat verbindet. Das nennst du auch die Enzymaffinität. Wie für Konzentrationen üblich, ist die Einheit des KM-Werts \frac {mol} {L}. Ein niedriger KM-Wert bedeutet, dass die Affinität zwischen Enzym und Substrat hoch ist. Aus einem hohen KM-Wert kannst du schlussfolgern, dass die Affinität zwischen Enzym und Substrat niedrig ist.

Definition

Die Michaelis-Menten-Konstante KM entspricht derjenigen Substratkonzentration, bei der die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist. Sie ist ein gängiger Richtwert für Enzymaffinität und Enzymaktivität.

Michaelis-Menten-Konstante berechnen

Du kannst den KM-Wert mit Hilfe der Michaelis-Menten-Gleichung berechnen.

Die Gleichung lautet:

v_0=\frac{v_m_a_x\cdot[S]} {K_M+[S]}

Dafür musst du die Gleichung nach KM umstellen:

K_M=\frac{v_m_a_x\cdot[S]} {v_0} -[S]

Jetzt musst du nur noch die Größen einsetzen und schon hast du die Michaelis-Menten-Konstante berechnet.

Michaelis-Menten-Konstante Fließgleichgewicht

Die Michaelis-Menten-Konstante setzt sich aus drei Geschwindigkeitskonstanten zusammen. Die Geschwindigkeitskonstanten stammen vom vereinfachten Fließgleichgewicht einer Enzymreaktion.

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Michaelis-Menten-Konstante Fließgleichgewicht

%\textcolor{red}{E + S}    \begin{array}{c} k_1 \\ \rightleftharpoons \\ k_{-1} \end{array}    \textcolor{red}{ES} \text{    }         \substack{k_2 \\ \rightarrow} \text{    }    \textcolor{red}{E + P}

E steht für Enzym, S für Substrat und P für Produkt. ES nennst du den Enzym-Substrat-Komplex. K1, k-1 und k2 sind die Geschwindigkeitskonstanten.

KM ergibt sich aus einem Bruch. Dabei stehen die Konstanten, die von ES wegführen im Zähler. Die Konstante, die zu ES führt, steht im Nenner.

Mathematisch drückst du das Ganze so aus:

K_M=\frac{k_-_1 + k_2} {k_1}

Die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt meistens schneller als die Produktbildung. Für den Fall kannst du k2 vernachlässigen und kannst die Formel etwas vereinfachen:

K_M=\frac{k_-_1} {k_1}

Den Ausdruck für KM nennst du die Dissoziationskonstante

Interpretation niedriger KM-Wert

Ist der KM-Wert klein, bedeutet das, dass die Affinität zwischen Enzym und Substrat hoch ist. Das kannst du dir über die Formel K_M=\frac{k_-_1 + k_2} {k_1} herleiten. Ist der KM-Wert niedrig, ist der Zähler klein und der Nenner groß. Somit ist die Konstante k1 größer als die Konstanten k-1 und k2 zusammen. Die Bildung des ES-Komplexes geht also schneller als der Zerfall des ES-Komplexes. Dadurch kannst du die Affinität zwischen dem Enzym und dem Substrat als hoch bezeichnen.

Im Diagramm kannst du das auch gut sehen. Wenn der KM-Wert niedrig ist, verläuft der Graph relativ steil. Das ist ein Zeichen dafür, dass viele Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Sobald der Graph die Maximalgeschwindigkeit vmax erreicht hat, ändert sich sein Wert nicht mehr. Es ist dann der Zustand erreicht, den du Sättigung nennst. Du bezeichnest die Funktion deshalb als Sättigungsfunktion

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Michaelis-Menten-Diagramm mit niedrigem KM-Wert

Interpretation hoher KM-Wert

Ist der KM-Wert hoch, ist der Zähler groß und der Nenner klein. Damit sind die Konstanten k-1 und k2 zusammen größer als die Konstante k1. Der Zerfall des ES-Komplexes geht also schneller als die Bildung des ES-Komplexes. Deshalb kannst du die Affinität zwischen dem Enzym und Substrat als niedrig bezeichnen.

Im Diagramm erkennst du einen niedrigen KM-Wert schnell. Wenn der KM-Wert größer ist, ist die gesamte Kurve flacher und die Reaktion verläuft langsamer. Das liegt daran, dass wenig Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Es dauert länger, bis die Maximalgeschwindigkeit vmax erreicht ist.

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Michaelis-Menten-Diagramm mit hohem KM-Wert

Enzymaktivität bei unterschiedlicher Substratkonzentration

Durch die Michaelis-Menten-Konstante kannst du die Enzymaffinität und damit auch die Enzymaktivität bei Konzentrationsänderungen beschreiben. 

Bei niedriger Substratkonzentration ist auch die Enzymaktivität niedrig. Die Reaktionsgeschwindigkeit kann aber noch erhöht werden. Dafür musst du die Substratkonzentration erhöhen. Dadurch werden mehr Enzyme mit einem Substrat besetzt und die Reaktion verläuft schneller. Somit steigt die Enzymaktivität.

Bei hoher Substratkonzentration ist die Reaktion bereits sehr schnell und die Enzymaktivität sehr hoch. Ab einem gewissen Punkt, nämlich bei vmax, kann die Reaktion nicht mehr schneller werden. Das liegt daran, dass dann bereits alle Enzyme mit einem Substrat besetzt sind. Den Zustand bezeichnest du als Sättigung. Um die Reaktionsgeschwindigkeit dann noch zu erhöhen, müsstest du die Enzymkonzentration erhöhen. Um zu erfahren, wie sich ein Enzym-Substrat-Komplex bildet und wozu du Enzyme brauchst, schau dir unser kurzes Video dazu an!

Zum Video: Enzyme
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