Kompetitive Hemmung
Bei der kompetitiven Hemmung konkurriert der Hemmstoff mit dem Substrat. Aber wie funktioniert die kompetitive Hemmung und wie kannst du sie rückgängig machen? Das erfährst du in diesem Beitrag. Schau dir gerne unser kurzes Video dazu an, wenn du das Thema noch schneller verstehen willst!
Inhaltsübersicht
Kompetitive Hemmung einfach erklärt
Die kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung . Hier bindet ein Inhibitor (Hemmstoff) an das aktive Zentrum eines Enzyms . Auf diese Weise wird das Enzym gehemmt, weil das Substrat dann nicht mehr an das aktive Zentrum binden kann.
Da der Inhibitor und das Substrat an dieselbe Stelle am Enzym binden, kannst du den kompetitiven Inhibitor und das Substrat als direkte Konkurrenten bezeichnen. Deswegen nennst du die kompetitive Hemmung auch die konkurrierende Hemmung. Damit der Inhibitor mit dem Substrat konkurrieren kann, muss er eine ähnliche Struktur wie das Substrat haben. Trotzdem ist der strukturelle Unterschied zum Substrat noch so groß, dass das Enzym den Inhibitor nicht mit dem Substrat verwechselt. Deswegen findet zwischen dem Hemmstoff und dem Enzym keine Reaktion statt. Somit bildet sich auch kein Produkt.
Die kompetitive Hemmung ist reversibel (=umkehrbar). Durch Erhöhung der Substratkonzentration kann der kompetitive Inhibitor wieder aus dem aktiven Zentrum verdrängt werden.
Die kompetitive Hemmung, auch isosterische Hemmung oder kompetitiver Antagonismus genannt, ist eine reversible Enzymhemmung. Der Inhibitor hat eine ähnliche Struktur zum Substrat und kann deshalb auch am aktiven Zentrum binden. Dadurch kann das Substrat nicht mehr am Enzym andocken.
Kompetitive Hemmung Prinzip
Halten wir noch einmal fest: der kompetitive Inhibitor bindet an das aktive Zentrum. Dadurch verhindert er, dass das Substrat an das aktive Zentrum andocken kann und hemmt das Enzym. Die Konformation des Enzyms wird dabei nicht verändert.
Bei der kompetitiven Hemmung spielen auch die Hemmstoffkonzentration und die Substratkonzentration eine Rolle.
Im Falle einer hohen Substratkonzentration und einer niedrigen Hemmstoffkonzentration sind im Vergleich zu Hemmstoffen viel mehr Substrate vorhanden. Deshalb sind die meisten Enzyme mit einem Substrat besetzt, was du einen Enzym-Substrat-Komplex nennst. Das Enzym ist dann aktiviert und kann eine Reaktion katalysieren. So trägt das Enzym zur Bildung eines Produkts bei. Jetzt verstehst du auch, warum die kompetitive Hemmung durch Erhöhung der Substratkonzentration aufgehoben werden kann.
Ist die Substratkonzentration niedrig und die Hemmstoffkonzentration hoch, ist es genau umgekehrt. Im Vergleich zu Substraten sind dann viel mehr Hemmstoffe vorhanden. Deshalb ist bei mehreren Enzymen das aktive Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Die Substrate können dann nicht mehr an das aktive Zentrum des Enzyms andocken. Das Enzym erkennt trotz struktureller Ähnlichkeit des Inhibitors zum Substrat, dass es sich um einen Inhibitor handelt. Deshalb findet keine Reaktion statt und die Bildung eines Produkts bleibt aus.
Kompetitiver Hemmstoff Beispiel
Damit du leichter verstehst, wozu die kompetitive Hemmung nötig ist, schauen wir uns am besten ein Beispiel dazu an.
Das Enzym Alkoholdehydrogenase katalysiert den Abbau von Alkoholen. Solange der Trink-Alkohol Ethanol abgebaut wird, ist das auch kein Problem. Manchmal besteht der Alkohol aber nicht nur aus Ethanol, sondern zum Beispiel auch aus Methanol . Wenn Methanol abgebaut wird, entsteht Formaldehyd, was für deinen Körper giftig ist. Deswegen gibt es einen Hemmstoff, den du Fomepizol nennst. Fomepizol kann deinem Körper als Gegengift zugeführt werden.
Es sorgt dafür, dass Alkohole, die dir durch ihre Abbauprodukte schaden würden, nicht abgebaut werden. Das passiert, indem Fomepizol als kompetitiver Hemmstoff an das aktive Zentrum der Alkoholdehydrogenase bindet.
Kompetitive Hemmung Reaktionsgeschwindigkeit
Du solltest neben dem Prinzip der kompetitiven Hemmung auch wissen, welchen Einfluss sie auf die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion hat.
Die Maximalgeschwindigkeit eines Enzyms vmax ist mit und ohne Hemmstoff die gleiche. Das bedeutet, dass die Maximalgeschwindigkeit vmax trotz kompetitiven Inhibitors erreicht wird. Der Unterschied ist aber, dass du mit Hemmstoff mehr Substrate benötigst, um die Maximalgeschwindigkeit zu erreichen. Das liegt daran, dass der kompetitive Hemmstoff das aktive Zentrum für die Substrate blockiert. Durch eine erhöhte Substratkonzentration kann die kompetitive Hemmung aufgehoben und die Maximalgeschwindigkeit erreicht werden.
Im Zusammenhang mit Enzymreaktionen hörst du oft die Michaelis-Menten-Gleichung
.
Sie beschreibt die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Substrats.
![v_0=\frac{v_m_a_x\cdot[S]} {K_M+[S]}](https://d1g9li960vagp7.cloudfront.net/wp-content/ql-cache/quicklatex.com-db883e9620c4fedce78df3e24c5e5f55_l3.png "Rendered by QuickLaTeX.com")
Dabei ist v0 die Anfangsgeschwindigkeit, vmax die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, [S] die Substratkonzentration und KM die Michaelis-Menten-Konstante .
Falls du im Zusammenhang mit Enzymreaktionen eine dieser Größen berechnen musst, verwendest du diese Gleichung.
Kompetitive und allosterische Hemmung
Neben der kompetitiven gibt es noch die allosterische Hemmung (nicht kompetitive Hemmung). Die beiden Hemmungen kannst du als Gegenteile bezeichnen.
Ein großer Unterschied ist die Bindungsstelle des Inhibitors. Bei der kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms, bei der allosterischen Hemmung bindet der Hemmstoff an das allosterische Zentrum des Enzyms.
Um alles über die allosterische Hemmung zu erfahren, schau dir gerne unseren Beitrag dazu an!
