Sekundärstruktur
Die Sekundärstruktur ist die relative Anordnung der Einzelbausteine von biologischen Polymeren, wie Nucleinsäuren, Proteinen oder Polysacchariden. Alles Wichtige hierzu erfährst du in diesem Beitrag. Hier geht´s auch direkt zum Video !
Inhaltsübersicht
Sekundärstruktur einfach erklärt
Die Sekundärstruktur ist in der Biochemie die regelmäßige lokale Anordnung der Strukturelemente in Makromolekülen. Die Besonderheit ist dabei das stabile Polymerrückgrat: Seine Faltungen und Verknüpfungen entstehen, wenn sich die einzelnen Bausteine in der Primärstruktur eines Proteins zusammenlagern.
Genauer gesagt: Die Verknüpfungen der Sekundärstruktur entstehen zwischen den Verbindungen, die die einzelnen Bausteine in der Primärstruktur zusammenhalten.
Die Primärstruktur entsteht durch die Verknüpfung von Aminosäuren. Die Aminosäuren sind somit die Grundbausteine (Monomere), durch deren Peptidbindungen eine Polypeptidkette entsteht. Sie ist der Grundbaustein der Proteine.
Bildung der Sekundärstruktur eines Proteins
Durch die Aneinanderreihung der Peptidbindungen entsteht eine lange, geordnete Kette. Du bezeichnest diese Kette auch als Rückgrat.
Die dreidimensionalen Anordnungen der Polypeptidketten entstehen, wenn sich zwischen den einzelnen Peptidbindungen innerhalb der Polypeptidkette Wasserstoffbrücken ausbilden.
Wasserstoffbrückenbindungen
Einige Atome eines Moleküls haben freie Elektronenpaare. Diese entstehen, wenn nicht alle Elektronen zur Bindung beitragen. Die freien Elektronenpaare sind negativ geladen und meistens an Sauerstoff– oder Stickstoff-Atomen zu finden. Wasserstoff-Atome hingegen sind meistens positiv geladen.
Die beiden entgegengesetzten Ladungen der beiden Atome ziehen sich also an. Dadurch bilden die freien Elektronenpaare und Wasserstoff-Atome Wechselwirkungen aus, die anziehend wirken. Diese Anziehung ist in den meisten Fällen so stark, dass sich eine Bindung ausbildet und Wasserstoffbrücken entstehen.
Da sich in der Polypeptidkette sowohl freie Elektronenpaare als auch Wasserstoffatome befinden, können diese leicht miteinander wechselwirken. Durch die Wasserstoffbrücken verformt sich die Kette, sodass sich bestimmte dreidimensionale Strukturen bilden. Du bezeichnest sie auch als Sekundärstrukturen.
α-Helix
Bei der α-Helix windet sich die Kette rechtsgängig in Form einer Helix auf. Durch die gewundene Struktur befinden sich die Aminosäuren, die in der Primärstruktur erst an vierter Stelle kommen, direkt unter der ersten Aminosäure. Die Ausbildung der Wasserstoffbrücken führt also zur Stabilisierung der Helix.
Merke: Ein Sauerstoffatom bildet eine Wasserstoffbrücke mit dem Wasserstoffatom der darunterliegenden Aminosäure. In einer Windung der Helix passen durch diese Anordnung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren.
Die Helix ist zwar eine sehr stabile, aber auch eine sehr dynamische Struktur. Eine seltenere Form der Helices, die in Sekundärstrukturen vorkommen, ist die π-Helix. In dieser Struktur passen 4,4 Aminosäuren in einer Windung.
β-Faltblatt
Die dreidimensionale Struktur eines β-Faltblatts ähnelt einer „Zickzack-Struktur“. Die Peptidbindungen befinden sich in der Ebene des Faltblatts, wobei die organischen Reste der Aminosäuren von den Faltkanten jeweils nach oben und unten zeigen.
Ähnlich zu den α-Helices bilden sich zur Stabilisierung der Strukturen Wasserstoffbrücken aus. Die Anordnung erfolgt aber so, dass sich die Faltblätter längs nebeneinander anordnen.
Schon gewusst? Die Wasserstoffbrücken bilden sich in der β-Faltblatt-Struktur in Zweiergruppen zwischen Sauerstoff- und Wasserstoff-Atomen aus.
Die Faltblätter lassen sich auch anhand ihrer Ausrichtung beschreiben:
- Parallele Faltblätter sind genau gleich ausgerichtet. Die Reste zeigen jeweils in dieselbe Richtung.
- Antiparallele Faltblätter hingegen sind genau entgegengesetzt zueinander angeordnet. Zeigt der eine Rest nach oben, ist der Rest des benachbarten Faltblatts an derselben Stelle nach unten gerichtet.
Sonstige Strukturen
Wird in der Proteinstruktur eine Wendung eingeleitet, sprichst du von einer Schleife. Die Wasserstoffbrücken bilden sich so aus, dass die Peptidkette eine Schlaufe vollziehen kann. Dadurch wird eine komplette Richtungsänderung ermöglicht.
Strukturen, die kein wiederholendes Motiv besitzen, bezeichnest du als random coils. Diese Abschnitte der Peptidkette, die sich nicht zu Faltblättern oder Helices anordnen, erscheinen als zufällig.
Sekundärstruktur in Nucleinsäuren
Die DNA besitzt eine Doppelhelix-Struktur, die über Wasserstoffbrückenbindungen verbunden ist. Aber auch die einsträngige RNA besitzt Sekundärstruktur-Elemente, wie z. B. Stems, Loops, etc. Schauen wir uns das näher an!
Sekundärstruktur DNA-Doppelhelix
Die DNA besteht aus zwei antiparallelen Strängen, in denen sich die vier Basen Adenin, Cytosin, Guanin und Thymin abwechseln. Aufgeklappt ähnelt ihre Struktur einer Leiter, wobei die Sprossen von jeweils zwei Basen gebildet werden.
Komplementäre Basenpaare bilden Adenin-Thymin und Cytosin-Guanin. Durch die antiparallele Ausrichtung befinden sich die komplementären Basen jeweils gegenüber. Sie können jeweils Wasserstoffbrücken zwischen sich ausbilden und somit die zwei Sprossen zu einem Doppelstrang zusammenhalten.
Merke: Die DNA ist aber nicht starr wie eine Leiter, sondern eingedreht. Da die DNA eingedreht flexibel ist, bezeichnest du sie auch als Doppelhelix.
RNA
Folgende Sekundärstruktur-Motive finden sich in der RNA wieder:
- Stems: Einige Stellen des RNA-Stranges sind komplementär zueinander, sodass es zwischen diesen zu einer Wasserstoffbrückenbindung kommt. Diese Strukturen sind dann vergleichbar mit der DNA-Doppelhelix.
- Loops: Zwischen den komplementären stem-Bereichen befinden sich allerdings oft noch Basen, die nicht komplementär zueinander sind und sich deshalb auch nicht paaren.
Zusammenfassung
- Die Sekundärstruktur ist die räumliche Anordnung der Primärstruktur durch Wasserstoffbrücken.
- Die Sekundärstruktur wird sowohl von Proteinen als auch von Nukleinsäuren, wie DNA oder RNA, gebildet.
- In der Sekundärstruktur von Proteinen bilden sich Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidbindungen. Die Peptidbindungen sorgen dafür, dass die Aminosäuren zur Primärstruktur zusammengehalten werden.
- Die zwei Motive der Sekundärstruktur sind die α-Helix und das β-Faltblatt.
- Die Sekundärstruktur der DNA ist ihre charakteristische Doppelhelix, in der einzelsträngigen RNA finden sich viele loops und stems.
Die Sekundärstruktur ist in Molekülen wie Proteinen also die regelmäßige Anordnung der Polypeptidkette. Doch was sind Proteine und wie entstehen sie? Alles Wichtige, was du dazu wissen musst, erklären wir dir im nächsten Beitrag.
