Allosterische Hemmung

Die allosterische Hemmung ist eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsels. Doch wie funktioniert die allosterische Hemmung und was ist der Unterschied zur kompetitiven Hemmung? All das erfährst du in diesem Beitrag.

Allosterische Hemmung einfach erklärt

Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung . Hier bindet ein Inhibitor (Hemmstoff) an eine Stelle des Enzyms , der räumlich vom aktiven Zentrum entfernt liegt. Die Stelle nennst du allosterisches Zentrum.

Bei der allosterischen Hemmung konkurriert also der Inhibitor nicht direkt mit dem Substrat, weil das Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms bindet. Deshalb bezeichnest du die allosterische Hemmung als nicht kompetitive Hemmung. Durch das Andocken des Inhibitors an das allosterische Zentrum wird das aktive Zentrum des Enzyms ein wenig verändert. Das führt dazu, dass das Substrat nur erschwert oder gar nicht mehr an das aktive Zentrum binden kann. Dadurch ist das Enzym gehemmt, was sich auf die Produktbildung auswirkt. 

Die allosterische Hemmung ist reversibel (=umkehrbar). Wurde das Enzym also ausgeschalten, kann es wieder eingeschalten werden, indem sich der Inhibitor vom allosterischen Zentrum löst. 

Allosterische Hemmung Prinzip

Wie du bereits weißt, bindet der Inhibitor bei der allosterischen Hemmung am allosterischen Zentrum. Dadurch verändert sich die Raumstruktur (Konformation) des Enzyms so, dass das Substrat nur erschwert oder gar nicht mehr an das Enzym binden kann. Den Vorgang, die Raumstruktur eines Enzyms so zu verändern, dass es das aktive Zentrum beeinflusst, nennst du Allosterie.

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Auch die Hemmstoffkonzentration spielt bei der allosterischen Hemmung eine Rolle. Ist diese niedrig, bedeutet das, dass im Vergleich zu den Substraten wenige Hemmstoffe vorhanden sind. Deshalb sind die meisten Enzyme dann mit einem Substrat besetzt, was du als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnest. Das Enzym ist dann eingeschalten und kann seiner Funktion nachgehen. Das Enzym fungiert als Katalysator und trägt so zur Bildung eines Produkts bei.

Ist die Hemmstoffkonzentration dagegen hoch, ist es genau umgekehrt. Es sind viel mehr Inhibitoren als Substrate vorhanden. Deshalb ist bei mehreren Enzymen das allosterische Zentrum mit einem Inhibitor besetzt. Dadurch verändert sich die Form des Enzyms und die meisten Substrate können dann nicht mehr an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Deswegen ist keine Reaktion möglich und es entsteht kein Produkt. 

Endprodukthemmung

Katalysiert ein Enzym den ersten Reaktionsschritt einer Reaktionskette, ist es oft so, dass das Enzym vom Endprodukt der Reaktionskette gehemmt wird. Diesen Vorgang nennst du auch negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung.

Die Endprodukthemmung ist eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsels.  

Allosterische Hemmung Beispiel

Schauen wir uns am besten ein Beispiel an, damit du verstehst, warum die allosterische Hemmung eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsel ist.

Wenn unser Körper Energie braucht, bekommt er sie meist in Form von ATP (Adenosintriphosphat). Das Enzym Phosphofructokinase regelt die ATP-Produktion im Glucoseabbau und ist Teil der Glykolyse . Durch den Glucoseabbau entsteht ATP. Braucht unser Körper ATP, katalysiert die Phosphofructokinase den Reaktionsschritt, durch den ATP gewonnen wird.

Hat unser Körper hingegen genug ATP, hemmt das ATP selbst die Phosphofructokinase. Das passiert, indem das ATP an das allosterische Zentrum der Phosphofructokinase bindet. Das Endprodukt ATP wird dabei also zum allosterischen Hemmstoff, weshalb du den Vorgang als Endprodukthemmung bezeichnen kannst.

Allosterische Hemmung Reaktionsgeschwindigkeit

Ein wichtiger Punkt, den du im Zusammenhang mit Enzymhemmung kennen solltest, ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Genauer gesagt, welchen Einfluss die allosterische Hemmung auf die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion hat.

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Der allosterische Hemmstoff sorgt dafür, dass die Maximalgeschwindigkeit (v_max) niedriger ist, als ohne Hemmstoff. Das liegt daran, dass durch den Hemmstoff insgesamt weniger Substrate an Enzyme binden können. Die Enzymreaktion läuft also mit dem allosterischen Inhibitor langsamer ab als ohne Inhibitor.

Du kannst aber auch sehen, dass der Hemmstoff das Substrat nicht komplett daran hindern kann, an das Enzym zu binden. Das passiert vor allem dann, wenn die Substratkonzentration erhöht wird.

Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Substrats beschreibt die sogenannte Michaelis-Menten-Gleichung.
Die Michaelis-Menten-Gleichung sieht wie folgt aus:

Dabei ist v₀ die Anfangsgeschwindigkeit, v_max die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, [S] die Substratkonzentration und K_M die Michaelis-Menten-Konstante.

Falls du im Zusammenhang mit Enzymreaktionen eine dieser Größen berechnen musst, verwendest du diese Gleichung.

Allosterische und kompetitive Hemmung

Neben der allosterischen (nicht kompetitiven) Hemmung gibt es noch die kompetitive Hemmung. Wie dir die Namen schon verraten, ist die kompetitive Hemmung daher das Gegenteil der nicht kompetitiven Hemmung. Der erste große Unterschied ist die Bindungsstelle des Inhibitors. Bei der kompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms, bei der allosterischen Hemmung bindet der Inhibitor an das allosterische Zentrum des Enzyms.

Der zweite große Unterschied den du kennen solltest ist, dass der kompetitive Inhibitor dem Substrat extrem ähnelt, da die Bindungsstelle gleich ist. Dadurch konkurriert der kompetitive Hemmstoff auch direkt mit dem Substrat. Der allosterische Inhibitor ähnelt dem Substrat nicht und konkurriert auch nicht direkt mit dem Substrat.