Was ist die allosterische Hemmung, wie funktioniert sie und was ist der Unterschied zur kompetitiven Hemmung? All das erfährst du hier und in unserem Video dazu!
Die allosterische Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung . Im Gegensatz zur kompetitiven Hemmung, lagert sich der allosterische Hemmstoff (Inhibitor) hierbei räumlich entfernt vom aktiven Zentrum an das allosterische Zentrum des Enzyms an. Diese nicht-kompetitive Hemmung führt zu einer Veränderung des aktiven Zentrums, sodass das Substrat nur noch sehr schwer oder gar nicht mehr an das Enzym binden kann und kein Produkt mehr gebildet wird.
Schon gewusst? Die allosterische Hemmung ist eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsels.
Die allosterische Hemmung ist umkehrbar (reversibel). Das bedeutet, dass das Enzym zwar durch den Hemmstoff ausgeschaltet wird, aber auch wieder eingeschaltet wird, wenn sich der Inhibitor vom allosterischen Zentrum löst.
Die allosterische Hemmung (griech. für ‚anderer Ort‘) ist eine reversible, nicht-kompetitive Enzymhemmung. Der Hemmstoff (Inhibitor) bindet dabei nicht am aktiven, sondern am allosterischen Zentrum. Durch Konformationsänderung des aktiven Zentrums kann das Substrat nur erschwert oder gar nicht mehr binden.
Bei der allosterischen Hemmung handelt es sich um einen Sonderfall der nicht-kompetitiven Hemmung. Das bedeutet, dass der Hemmstoff — auch allosterischer Effektor oder allosterischer Inhibitor genannt — nicht direkt mit dem Substrat um den Platz am aktiven Zentrum konkurriert. Viel mehr bewirkt der Hemmstoff durch sein Andocken an das allosterische Zentrum eine Veränderung (Konformationsänderung) des aktiven Zentrums. Dadurch kann das Substrat nur erschwert oder nicht mehr an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Das Enzym wird dadurch gehemmt und die Produktbildung ist beeinträchtigt.
Die nicht-kompetitive Hemmung ist eine Art der Enzymhemmung. Der Inhibitor konkurriert hierbei nicht mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms, sondern verhindert die Produktherstellung durch eine Bindung an einer anderen Stelle des Enzyms oder am Substrat.
Die allosterische Hemmung läuft in der Regel nach folgendem Prinzip ab:
Den Vorgang, die Raumstruktur eines Enzyms so zu verändern, dass es das aktive Zentrum beeinflusst, nennst du Allosterie.
Die Hemmstoffkonzentration spielt bei der allosterischen Hemmung eine Rolle:
Ein Beispiel für die allosterische Hemmung ist die Regulation der ATP-Produktion während des Glucoseabbaus (Glykolyse ). Hierbei handelt es sich um eine Endprodukthemmung, das Endprodukt ATP reguliert also die Aktivität des Enzyms Phosphofructokinase.
Das funktioniert so:
Weil das Endprodukt ATP hierbei zum allosterischen Hemmstoff wird, kannst du den Vorgang als Endprodukthemmung bezeichnen.
Die allosterische Hemmung kann eine Endprodukthemmung sein.
Um eine Endprodukthemmung handelt es sich, wenn durch die Aktivität eines Enzyms ein Endprodukt gebildet wird, das wiederum die Aktivität des ursprünglichen Enzyms verhindert. Das bedeutet, dass das Enzym sich durch die Bildung des Produktes selbst hemmt. Diesen Vorgang nennst du auch negative Rückkopplung oder Feedback-Hemmung.
Die Endprodukthemmung ist eine wichtige Strategie zur Regulation des Stoffwechsels.
Ein wichtiger Punkt, den du im Zusammenhang mit Enzymhemmung kennen solltest, ist die Reaktionsgeschwindigkeit. Genauer gesagt, welchen Einfluss die allosterische Hemmung auf die Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion hat.
Der allosterische Hemmstoff sorgt dafür, dass die Maximalgeschwindigkeit der Enzymreaktion (vmax) niedriger ist, als ohne Hemmstoff. Das liegt daran, dass der Hemmstoff einige Enzyme deaktiviert. Dadurch können insgesamt weniger Substrate an die Enzyme binden. Die Enzymreaktion läuft also mit dem allosterischen Inhibitor langsamer ab als ohne Inhibitor.
Du kannst auf der Abbildung aber auch sehen, dass der Hemmstoff das Substrat nicht komplett daran hindern kann, an das Enzym zu binden. Das passiert vor allem dann, wenn die Substratkonzentration erhöht wird.
Die Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des Substrats beschreibt die sogenannte Michaelis-Menten-Gleichung
.
Die Michaelis-Menten-Gleichung sieht wie folgt aus:
Dabei gilt:
= Anfangsgeschwindigkeit
= maximale Reaktionsgeschwindigkeit
= Substratkonzentration
= Michaelis-Menten-Konstante
Falls du im Zusammenhang mit Enzymreaktionen eine der genannten Größen berechnen musst, verwendest du diese Gleichung.
Neben der nicht-kompetitiven Hemmung, zu der auch die allosterische Hemmung gehört, gibt es noch die kompetitive Hemmung. Wie dir die Namen schon verraten, ist die kompetitive Hemmung daher das Gegenteil der nicht kompetitiven Hemmung. Zwischen den beiden Formen der Hemmung gibt es folgende große Unterschiede:
Du möchtest wissen, wie genau die kompetitive Hemmung funktioniert? Dann schau dir als nächstes unser Video dazu an!
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