Enzymhemmung
Durch Enzymhemmung können Enzyme reguliert werden. Aber welche unterschiedlichen Enzymhemmungen gibt es eigentlich? Das zeigen wir dir in diesem Beitrag. Du kannst dir auch direkt unser Video dazu anschauen, wenn du das Thema noch schneller verstehen möchtest!
Inhaltsübersicht
Enzymhemmung einfach erklärt
Bei der Enzymhemmung (auch Enzyminhibition) wird eine Enzymreaktion durch einen Hemmstoff (Inhibitor) gehemmt. Das bedeutet, dass sich ein Inhibitor an das Enzym bindet und das Enzym damit sozusagen ausschaltet. Das Enzym kann dann das Substrat entweder nur noch sehr langsam oder gar nicht mehr zum Produkt umsetzen. An welche Stelle der Inhibitor bindet, hängt von der Art der Hemmung ab.
Du unterscheidest zwischen der irreversiblen (nicht umkehrbaren) Enzymhemmung und der reversiblen (umkehrbaren) Enzymhemmung. Die reversible Enzymhemmung kannst du noch weiter in kompetitive Hemmung, nicht kompetitive (bzw. allosterische) Hemmung und unkompetitive Hemmung unterteilen.
Die Enzymhemmung (Enzyminhibition) ist die Hemmung einer enzymatischen Reaktion durch einen Inhibitor. Die Geschwindigkeit der katalysierten Reaktion wird dabei herabgesetzt.
Enzymhemmung Einteilung
Du unterscheidest also die irreversible Enzyminhibition von der reversiblen Enzyminhibition. Die irreversible Hemmung ist nicht umkehrbar. Das liegt daran, dass sich der Inhibitor fest (kovalent) an das Enzym bindet. Dadurch kann er nicht mehr vom Enzym gelöst werden.
Ein bekanntes Beispiel für die irreversible Hemmung ist das Antibiotikum Penicillin. Penicillin hemmt dauerhaft das Enzym, das bei den Bakterien für die Ausbildung der Zellwand sorgt. Dadurch haben die Bakterienzellen keine Stabilität mehr. Sie können sich also nicht weiter teilen und eine Vermehrung der Bakterien wird durch das Antibiotikum verhindert.
Die reversible Enzymhemmung ist umkehrbar. Das bedeutet, dass der Hemmstoff wieder vom Enzym gelöst werden kann. Der Hemmstoff bindet also nicht fest (nicht-kovalent) an das Enzym. Du unterscheidest drei Arten der reversiblen Hemmung:
- die kompetitive Hemmung
- die nicht kompetitive Hemmung (auch allosterische Hemmung) und
- die unkompetitive Hemmung.
Kompetitive Hemmung
Bei der kompetitiven Hemmung bindet der Hemmstoff an das aktive Zentrum eines Enzyms. Da das Substrat auch an das aktive Zentrum bindet, konkurriert der kompetitive Inhibitor mit dem Substrat um den Platz am Enzym. Damit das möglich ist, muss der Inhibitor eine ähnliche Struktur wie das Substrat haben. Trotzdem unterscheidet sich die Struktur noch soweit, dass das Enzym den Inhibitor nicht mit dem Substrat verwechselt. Aus diesem Grund wird der Inhibitor auch nicht vom Enzym zu Produkten umgesetzt.
Die kompetitive Hemmung ist reversibel. Der Inhibitor kann durch Erhöhung der Substratkonzentration aus dem aktiven Zentrum des Enzyms verdrängt werden.
Schauen wir uns in einem kurzen Beispiel an, wozu die kompetitive Hemmung gebraucht wird.
Das Enzym Alkoholdehydrogenase katalysiert den Abbau von Alkoholen. Je nach Art des Alkohols kann das problematisch sein. Solange der Trink-Alkohol Ethanol abgebaut wird, ist das auch nicht schlimm. Manchmal wird aber zum Beispiel auch Methanol in Alkohol gemischt. Wenn Methanol abgebaut wird, entsteht Formaldehyd. Es ist giftig für deinen Körper. Deswegen gibt es einen Hemmstoff, den du Fomepizol nennst. Fomepizol bindet an das aktive Zentrum der Alkoholdehydrogenase. Dadurch ist das Enzym gehemmt und die Alkohole können nicht abgebaut werden. Somit können auch keine schädlichen Abbauprodukte entstehen. Schau dir jetzt unser Video zur kompetitiven Hemmung an, wenn du das Prinzip genauer erklärt bekommen möchtest.
Nicht-kompetitive Hemmung und allosterische Hemmung
Der nicht kompetitive Hemmstoff bindet nicht an das aktive Zentrum eines Enzyms. Er bindet an eine andere Stelle. Oft handelt es sich dabei um das allosterische Zentrum. Deshalb kannst du die allosterische Hemmung als eine nicht kompetitive Hemmung bezeichnen.
Da der nicht kompetitive Inhibitor an eine andere Stelle als das Substrat bindet, konkurriert er auch nicht direkt mit dem Substrat. Aber wie kann er dann das Enzym hemmen? Wenn der Inhibitor am Enzym angedockt ist, verändert sich die Form des aktiven Zentrums. Das führt dazu, dass das Substrat nur noch erschwert oder gar nicht mehr an das Enzym binden kann.
Der Inhibitor kann sich wieder vom Enzym lösen. Deshalb ist die nicht kompetitive Hemmung reversibel.
Eine besondere Form der allosterischen Hemmung ist die sogenannte Feedback Hemmung. Dabei wird das Enzym vom Endprodukt einer Reaktionskette gehemmt. Schauen wir uns am besten ein Beispiel dazu an:
Wenn dein Körper Energie braucht, bekommt er sie meist in Form von ATP (Adenosintriphosphat). Das Enzym Phosphofructokinase katalysiert die ATP-Produktion beim Glucoseabbau und ist Teil der Glykolyse . Wenn dein Körper ATP braucht, katalysiert die Phosphofructokinase die Reaktion. Braucht dein Körper kein ATP mehr, hemmt das Endprodukt ATP selbst die Phosphofructokinase. Das ATP gibt also sozusagen der Phosphofructokinase das Feedback, dass es in ausreichender Konzentration vorhanden ist. Du möchtest mehr über die allosterische Hemmung erfahren? Dann schau dir unbedingt unser Video dazu an!
Unkompetitive Hemmung
Bei der unkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor auch nicht an das aktive Zentrum eines Enzyms. Er bindet an eine eigene Bindungsstelle. Es gibt aber einen großen Unterschied zur nicht kompetitiven Hemmung: Der unkompetitive Inhibitor bindet erst an das Enzym, wenn der Enzym-Substrat-Komplex gebildet wurde. Das bedeutet, dass das Substrat bereits am Enzym angedockt ist. Die Form des aktiven Zentrums verändert sich also erst im Enzym-Substrat-Komplex. Dadurch wird das Substrat sozusagen ausgehebelt.
Die unkompetitive Hemmung ist ebenfalls reversibel. Sie kann durch Verringerung der Substratkonzentration rückgängig gemacht werden. Das liegt daran, dass dann auch weniger Enzym-Substrat-Komplexe vorhanden sind. Würdest du die Substratkonzentration erhöhen, wären mehr Enzym-Substrat-Komplexe vorhanden, an die der Inhibitor binden könnte.
Ein Beispiel für einen unkompetitiven Inhibitor ist das Herbizid (Unkrautvernichtungsmittel) Glyphosat. Glyphosat hemmt ein Enzym, das du EPSP-Synthetase nennst. Das ist für einen wichtigen Stoffwechselweg in Pflanzen zuständig. Die EPSP-Synthetase katalysiert eine Reaktion, bei der für die Pflanzen notwendige Aminosäuren entstehen. Wenn die Aminosäuren nicht gebildet werden können, stirbt die Pflanze. Deshalb kann Glyphosat in der Landwirtschaft zur Unkrautvernichtung eingesetzt werden.
Enzymregulation
Du konntest an den Beispielen schon sehen, dass die Enzymhemmung in vielen Bereichen stattfindet. Mithilfe der Enzymhemmung können die Enzyme je nach Bedarf ein- und ausgeschaltet werden. Daher findet durch die Enzymhemmung eine Enzymregulation statt.
Eine andere Möglichkeit der Enzymregulation ist die Phosphorylierung. Dabei wird dem Enzym eine Phosphatgruppe angehängt. Die Phosphatgruppe kann das Enzym dann aktivieren oder deaktivieren.